BV2 - Begrepp, moment 2

Övningen är skapad 2026-01-11 av wengro450. Antal frågor: 102.




Välj frågor (102)

Vanligtvis används alla ord som finns i en övning när du förhör dig eller spelar spel. Här kan du välja om du enbart vill öva på ett urval av orden. Denna inställning påverkar både förhöret, spelen, och utskrifterna.

Alla Inga

  • energikälla, barriär, vitamin, hormon, prostaglandin Vilka funktioner har lipider?
  • dietärt intag eller lipogenes Varifrån kommer lipiderna?
  • enterocyter tarmepitel
  • gallsalter emulsifierar lipider i tarmen, lipaser bryter ner lipiden till dess byggstenar och det tas upp av enterocyterna. I enterocyten återbyggs lipiderna till TAG, CE och FL som packas i kylomikroner som utsöndras till blod via lymkärl hur ser den mekaniska processen ut från upptag av lipider till metabolism omsättning?
  • i leverns hepatocyter, också vit fettväv var sker lipogenesen framförallt?
  • fettsyror, TAG, FL och kolesterol vad i lipoomsättningen kan syntetiseras de novo?
  • palmitinsyra, 16C vad är slutprodukten av de novo fettsyrasyntes?
  • cytosolen var syntetiseras fettsyror i cellen?
  • AcCoA och malonyl-CoA vad används som byggstenar i de novo fettsyrasyntes?
  • cytosolen, AcCoA var syntetiseras kolesterol och med vilka byggstenar?
  • från glykolysen, DHAP => Glycerol-3P/glyceraldehyd-3P (GAP) varifrån kommer glycerol-3P som behövs i TAG- och FL-syntes?
  • mängden ökar ty mättad TCA vad händer med [citrat] vid energiöverskott?
  • via glykolysintermediären DHAP alt. i levern från glycerol mha glycerolkinas på vilka sätt kan glycerol-3P bildas?
  • nej, i takt med att de blir mer hydrofoba sker förflyttning till SER sker hela lipidsyntesen i cytosolen?
  • färdigsyntetiserade lipider packas i VLDL vad sker i SER avseende lipidsyntes?
  • VLDL och kylomikroner dockar till blodkärlsvägg där LPL finns, hydrolyserar bort fettsyran, fettsyran tas upp av transportörer; FATP hur tas lipider upp från blodet?
  • FATP fatty acid transporter protein, tar upp FA efter att LPL spjälkat bort från TAG/FL
  • tiokinas kopplar på CoA på fettsyran efter att den absorberats av cellen, aktiverar
  • ja, små lipidpartiklar kan fagocyteras som de är och brytas ner i lysosomen kan upptag av lipider ske utan LPL?
  • hyperlipidemi = höga blodfetter, kan orsakas av insulinresistens; fettväv får svårare att lagra fett om känsligheten för insulin är försvagad => fetter blir kvar i blodbanan. Överskottet tas främst om hand om av levern
  • lipiddroppar vesikel I cell som lagrar TAG
  • TAG => DAG => MAG => glycerol vad menas med att lipolys sker sekventiellt?
  • ATGL, HSL, MGL vilka enzym medverkar i lipolys?
  • tioforas medverkar i ketolys
  • från AcCoA som utvinns från lipider i levern från vad bildas ketonkroppar?
  • i mitokondrierna till AcCoA var bryts ketonkroppar ner?
  • 3-hydroxybutyrat/beta-hydroxybutaryt, aceton och acetoacetat vilka är ketonkropparna?
  • nej, det är en flyktig gas kan aceton användas för energi?
  • nej, levern saknas tioforas kan levern utöva ketolys?
  • metabolt syndrom, T2D, fettlever, kardiovaskulära sjukdomar vilka sjukdomar kan kopplas till lipidmetabolismen?
  • metabolt syndrom en samling riskfaktorer; bukfetma, hypertoni, IR, hyperglykemi, hyperlipidemi
  • vid högt kolhydratintag = energiöverskott av vilken anledning sker fettsyrasyntes?
  • PPP eller malic enzyme (malat=>pyruvat) varifrån kommer NADPH som krävs som kofaktor till FAS-enzymet?
  • FAS fettsyrasyntas, multifunktionella, flera domäner; 6 enzymaktiviteter, slutprodukt är palmitinsyra
  • ja, genom elongation med elongaser eller införa dubbelbindning med desaturaser/oxidaser vid fettsyrasyntes bildas palmitinsyra, kan denna modifieras?
  • i SER var sker elongering/desaturering av fettsyror?
  • linolsyra och alfalenolsyra (omges-3 och omega-6) vilka är de essentiella fettsyrorna?
  • linolsyra, således ej essentiell vad kan arachidonsyra bildas från?
  • prostaglandinsyntes vad är arachidonsyra viktig för?
  • fettväv, lever, tarm i vilken vävnad sker TAG-syntes?
  • fettväv, tarm och lever I vilken vävnad sker FL-syntes?
  • i fettväv och lever, sker på olika sätt var sker bildning av glycerol-3-P?
  • sker via glycerolkinas Glycerol-3P bildning i levern
  • via glykolysintermediär DHAP=>Glycerol-3P [Glycerol-3P-DH] glycerol-3P bildning i fettväven
  • båda bildar glycerol-3P, förstnämnda i levern, andra i fettväv vad skiljer glycerolkinas från glycerol-3p-DH?
  • cardiolipin vanligt förekommande fosfolipid i mitokondriemembran
  • klyver bort FA från FL => ex. prostaglandin vad gör fosfolipaser?
  • den icke-esterifierade formen, C vilken typ av kolesterol dominerar i kroppen?
  • kompetitiva inhibitorer av HMG-CoA reduktas => minskar kolesterolproduktionen och blodfett vad är statiner?
  • lanosterol vilken är den första sterolen vid kolesterolsyntes?
  • reglerar fluiditet, integritet och cellsignalering vad gör kolesterolet i membran?
  • d-vitamin, gallsyror, steroidhormon till vad är kolesterol prekursor?
  • i lipiddroppe täckt med perilipin hur lagras TAG i adipocyten?
  • perilipin protein som dekorerar lipiddroppens yta, fosforylerad = aktiv => kofaktor CGI-58 släpper och binder ATGL istället = aktivt enzym, även HSL fosforyleras och släpps in i membranet
  • CGI-58 kofaktor som binder perilipin = inaktiv, om perilipin fosforyleras aktivers de => CGI-58 flyttas till ATGL = aktiv
  • alfa-linolensyra och linolsyra essentiella fettsyror?
  • alfa-linolensyra, eikosapentensyra, dokosahexonsyra nämn omega 3-fettsyrorna
  • linolsyra, gamma-linolensyra, arakidonsyra nämn omega 6-fettsyrorna
  • palmitinsyra mättad, första som bildas i fettsyrasyntes
  • stearinsyra mättad
  • oljesyra enkelomättad
  • linolsyra fleromättad, omega-6
  • alfa-lenolensyra fleromättad, omega-3
  • arakidonsyra fleromättad, omega-6
  • EPA fleromättad, omega 3
  • proteinkvalité innehåll av essentiella aminosyror
  • 9 st; histidin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, tryptofan, treonin vilka är essentiella aminosyror?
  • genom att sänka aktiveringsenergin för reaktioner, även övergångstillståndet stabiliseras enzymer verkar hur?
  • nej, endast aktiveringsenergin sänks ändrar enzym deltaG för en reaktion?
  • isoenzym enzymer som katalyserar samma reaktion men i olika vävnader, ex. hexokinas vs glukokinas
  • substrattillgång, produktinhibering, allosterisk reglering, kovalent modifiering, reglering av bildning/nedbrytning på vilka sätt kan enzymaktivitet regleras?
  • zymogen inaktiva enzymer som aktiveras av proteaser
  • koenzym + metalljon vilka grupper delas kofaktorer in?
  • protetisk grupp (hårt bundet) eller kosubstrat (löst bundet) koenzym kan var av två sorter, vilka?
  • apoenzym enzym utan kofaktor, inaktivt
  • holoenzym = apoenzym + kofaktor, aktivt
  • oxidoreduktaser, transferaser, hydrolaser, lyaser, isomeraser, ligaser, translokaser vilka är de 7 enzymklasserna?
  • oxidoreduktaser katalyserar ox/red
  • transferaser överför kemisk grupp
  • hydrolaser klyver bindning mha H2O
  • lyaser klyver bindningar utan ox/red eller H20, skapar ofta dubbelbindning
  • isomeras omvandlar molekyl till sin isomer
  • ligaser binder ihop 2 molekyler mha ATP
  • translokaser underlättar transport över membran
  • proteaser typ av hydrolas, klyver peptidbindningar
  • serinproteaser proteinspjälkande enzym i mag-tarmkanalen
  • 4 - 2 alfa, 2 beta hur många subenheter har hemoglobin?
  • HbA vilken typ av hemoglobin förekommer vanligast hos vuxna?
  • myoglobin syrebärande enhet i muskler, ensam molekyl
  • Hb struktur ändras, bindningar mellan de två alfabeta-dimererna bryts vilket ökar affiniteten för syre vad händer med hemoglobin när O2 binder in?
  • T-konfirmation Hb utan syre - tät
  • R-konfirmation Hb med bundet syre - relaxed
  • minskar syreaffiniteten genom att stabilisera T-formen => släpper lättare ifrån O2 vad gör 2.3-BPG med hemoglobin?
  • HbF fetalt hemoglobin, kan ej binda 2.3-BPG
  • 2.3-BPG är negativ och binder positiva aa. på Hb med jonbindning => stabilisering av T-formen hur binder 2.3-BPG till hemoglobin?
  • HbF består av två alfagamma-subenheter istället för två alfabeta-subenheter, på gamma finns inte positiva aa som kan skapa jonbindning med 2.3BPG varför saknar HbF affinitet för 2.3-BPG?
  • HbA1c = glykerat HbA, HbA glykeras med glukos i plasma, ger långitdbild på blodglukosnivåer
  • thalassemi nedärvd obalans i syntes av globinkedjor, andra kedjekombinationer => anemi
  • HbA2 ca 2% av allt Hb, liknar HbA men av klinisk relevans vid misstanke om thalassemi
  • HbS glutaminsyra substituerat mot valin i HbA => sickelcellsanemi, substitutionen gör att Hb binder till varandra ty hydrofob ficka = erytrocyten får C-form och tappar mkt av sin funktion
  • ty endast en del av HbA är muterat till HbS så fungerar erytrocyten ändå, dock med kortare livstid => malaria hinner ej fullfölja sin livscykel varför kan heterozygot HbS vara ett skydd mot malaria?
  • HbC glutaminsyra substituerat mot lysin => laddningsskifte, mild anemi

Alla Inga

Utdelad övning

https://glosor.eu/ovning/bv2-begrepp-moment-2.12835911.html